Белки

Предлагается объединить эту статью с Биосинтез белка. (Обсудить)

Белки́ — сложные высокомолекулярные природные органические вещества, построенные из аминокислот, соединённых пептидными связями. Последовательность аминокислот в белке определена геном и зашифрована в генетическом коде. Хотя это генетическое кодирование определяет 20 "стандартных" аминокислот, расположение их в белке (протеине) дает возможность создания бесчисленного количества разных протеинов. Белки могут работать совместно, для того чтобы достигнуть определенной функции, и они часто связываются для того чтобы сформировать стабилизированный комплекс. Так как и другие биологические макромолекулы, допустим как полисахариды, липиды, и нуклеиновые кислоты, белки - необходимые компоненты всех живых организмов и участвуют в каждом внутреннем процессе клетки. Много белков катализируют биохимические реакции и существуют для поддержки метаболизма. Другие белки имеют структурно-механические функции, пример: белок в цитоскелете, который формирует систему поддержки формы клетки. Белки также важны в сигнализировании клеток, иммунных реакциях, прилипании клетки, и цикле клеточных процессов. Поэтому они обязательные компоненты в нашем питании ввиду того, что животные не могут синтезировать все аминокислоты и должны получать необходимые аминокислоты из еды. Через процесс пищеварения животные разлагают поглощенные белки при помощи ферментов на свободные аминокислоты, которые потом можно использовать для синтезирования нужных протеинов. Названние «протеин» (синоним «белку»)происходит от греческого πρώτα; ("прота"), то есть - "главным образом важности". Изначально белки были описаны и приобрели название только в 1838 году. Однако их центральная роль в организмах не была признана до 1926 года, когда Сумнер показал, что уреаза энзима была белком.



Содержание

Структура и функции

Структура

Молекулы белков представляют собой линейные полимеры, состоящие из 20 основных L-α-аминокислот (которые являются мономерами) и, в некоторых случаях, из модифицированных основных аминокислот (правда модификации происходят уже после синтеза белка на рибосоме). Для обозначения аминокислот в научной литературе используются одно- или трёхбуквенные сокращения.

Последовательность аминокислот в белке соответствует информации, содержащейся в гене данного белка. Эта информация представлена в виде поcледовательности нуклеотидов, причем одной аминокислоте соответсвует одна или несколько последовательностей из трех нуклеотидов - так называемых триплетов или кодонов. То, какая аминокислота соответствует данному кодону в мРНК определяется генетическим кодом, который может несколько отличаться у разных организмов.

Концы белка называют С- и N- концом (в зависимости от того, какая из групп концевой аминокислоты свободна (не принимает участие в образовании пептидной связи): -COOH или -NH2, соответственно). При синтезе белка на рибосоме, новые аминокислоты присоединяются к C-концу.

Белки длиной от 2 до 100 аминокислотных остатков часто называют пептидами, при большей степени полимеризации - протеинами, хотя это деление весьма условно.

Простые и сложные белки

Выделяют простые белки (протеины) и сложные белки (протеиды). Простые белки содержат только аминокислоты, связанные в цепочку. Сложные белки имеют также неаминокислотные группы. Эти дополнительные группы в составе сложных белков называются «простетическими группами». Многие белки эукариот, например, имеют полисахаридные цепи, которые помогают белку принимать нужную конформацию и придают дополнительную стабильность. Дисульфидные мостики также играют роль как элементы необходимые при принятии белком правильной 3-х мерной формы, и являются главным компонентом сложных белков. Но важно заметить, что в основном только эукариоты способны на синтезирование сложных белков (протеидов), так как прокариоты не имеют достаточно компартментализации для создания дополнительных изменений, присутствующих в сложных белках, и даже если могут это делать в периплазматическом пространстве , то это случается либо редко, либо неэффективно.

Уровни структуры белка

Кроме последовательности (первичной структуры), крайне важна трехмерная структура белка. Она формируется в процессе фолдинга (от англ. folding, т.е. сворачивание). Выделяют четыре уровня структуры белка:

Первичная структура 
— последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

Вторичная Структура Белка состоит из ассоциаций локальных фрагментов. Сдесь показаны две: сиреневым выделена α сприль, желтым β слои, и белым регионы без вторичной структуры.]]

Вторичная структура 
— локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями и гидрофобными взаимодействиями. Ниже приведены некоторые распространенные мотивы вторичной структуры белков:
  • α-спирали;
  • π-спирали;
  • 310-спирали;
  • β-листы;
  • неупорядоченные фрагменты.
Третичная структура 
— пространственное строение полипептидной цепи - взаимное расположение элементов вторичной структуры, стабилизированное взаимодействием между боковыми цепями аминокислотных остатков. В стабилизации третичной структуры принимают участие:
  • ковалентные связи (между двумя цистеинами — дисульфидные мостики);
  • ионные (электростатические) взаимодействия (между противоположно заряженными аминокислотными остатками);
  • водородные связи;
  • гидрофобные взаимодействия.
Четверичная структура 
— субъединичная структура белка. Взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса.

Также выделяют:

  • Трёхмерную структуру белка — набор пространственных координат, составляющих белок атомов.
  • Cубъединичную (доменную) структуру белка — последовательность участков белка, имеющих известную функцию или определенную трёхмерную структуру.
  • Гидрофобное ядро, обеспечивающее сворачивание белка.

Функции

Белки осуществляют обмен веществ и энергетические превращения. Белки входят в состав клеточных структур — органелл или секретируются во внеклеточное пространство.

Структурная функция 
Структурные белки, такие как коллаген и эластин обеспечивают фиброзную основу соединительных тканей у животных. Белки входят в состав клеточных мембран. Также белки формируют цитоскелет, обеспечивающий поддержание формы клетки и участвующий во внутриклеточном транспорте.
Каталитическая функция 
Ферменты (энзимы), которые служат катализаторами химических реакций в организме. Пример — пепсин, расщепляющий белки в процессе пищеварения.
Защитная функция 
Белки, составляющие имунную систему, защищают организм от патогенов, путем генерации имунного ответа. Пример — антитела.
Регуляторная функция 
Полипептидные (белковые) гормоны и цитокины. Примеры — инсулин, который регулирует концентрацию глюкозы в крови и фактор некроза опухолей, который передает сигналы воспаления.
Транспортная функция
Транспортные белки, такие как гемоглобин, который переносит кислород из легких к остальным тканям и углекислый газ от тканей к легким.
Энергетическая функция
Как запасной источник энергии.
Запасная (резервная) функция белков
К таким белкам относятся так называемые резервные белки, являющиеся источниками питания для развития плода; белки яйца (овальбумины) и основной белок молока (казеин) также выполняют, главным образом, питательную функцию. Ряд других белков несомненно используется в организме в качестве источника аминокислот, которые в свою очередь являются предшественниками биологически активных веществ, регулирующих процессы метаболизма.
Рецепторная функция
Моторная и сократительные функции
Целый класс моторных белков, участвует в сокращении мышц (миозин), активном и направленном внутриклеточном транспорте (кинезин, динеин).

Ссылки

 
Начальная страница  » 
А Б В Г Д Е Ж З И Й К Л М Н О П Р С Т У Ф Х Ц Ч Ш Щ Ы Э Ю Я
A B C D E F G H I J K L M N O P Q R S T U V W X Y Z
0 1 2 3 4 5 6 7 8 9 Home